Title Yarrowia lipolytica 504D의 Alkaline Proteinase 특성
Author 김창화¹'² · 진익렬¹ · 유춘발² *
Address ¹경북대학교 미생물학과; ²대구대학교 식품공학과
Bibliography Korean Journal of Microbiology, 34(3),82-86, 1998
DOI
Key Words alkaline protease, yeast, yarrowia lipolytica
Abstract Yarrowia lipolytica 504D가 생산하는 alkaline proteinase를 정제한 결과, 분자량은 32,000으로 나타났고, pH9.5와 42℃에서 최적활성을 보였으며, pH 4-10의 범위와 45℃까지 비교적 안정한 것으로 나타났다. PMSF를 비롯하여 EDTA, EGTA, phenanthrolin도 효소활성을 저해하여 정제효소가 serine proteinase인지 matal proteinase인지 불확실하였다. 그러나 28% 활성증가를 보인 Cu^2+ 외에 Zn^2+를 비롯한 대부분의 무기염들이 효소활성을 증가시키지 못하였고, 또한 EDTA의 첨가로 불활성화된 효소도 Ca 염의 첨가로 활성이 복원되었다. 따라서 정제효소는 serine proteinase(E. C. 3.4.21.14)로 추정되었다.
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