| Abstract |
담수 녹조류인 Chlamydomonas reinhardtii로부터 황산 암모늄 침전, DEAE-cellulose 이온 교환 크로마토그래피, glutathione-agarose 친화 크로마토그래피 방법을 이용하여 glutathione S-transferase를 분리 정제하였다. 정제된 효소의 활성도는 1.64 μmol min^-1 이었다. 분리된 효소는 SDS-폴리아크릴아마이드 겔 전기영동에서 분자량 26,000을 가지고 있었으며, 젤 여과 크로마토그래피 방법으로 측정한 분자량은 50.000으로 이 효소는 분자량 50,000을 가진 이합체로 밝혀졌다. Isoelectric focusing 방법에 의해 측정된 효소의 pI는 7.2 이었다. 정제된 효소의 K_m 값은 글루타치온에 대해 0.62mM이고 1-chloro-2, 4-dinitrobenzene에 대해서는 1.19mM이었으며, 효소가 최대활성을 나타내는 온도와 pH는 각각 70℃와 pH 7.0 이었다. Chlamydomonas GST는 Escherichia coli의 GST와 다소 유사한 성질을 가지고 있었다. |
