| Title | ErmSF에서 특이적으로 발견되는 N-terminal End Region의 점차적인 제거에 의한 활성에 중요한 아미노산의 규명 | ||
| Author | 이학진 · 진형종* | ||
| Address | 수원대학교 자연과학대학 생명공학과 | ||
| Bibliography | Korean Journal of Microbiology, 40(4),257-262, 2004 | ||
| DOI | |||
| Key Words | ErmSF, in vitro activity, in vivo activity, MLS (macrolide-incosamide-streptogramin B) antibiotic resistance factor protein | ||
| Abstract | ErmSF는 23S rRNA에 존재하는 A_2058에 이중메틸화(dimethylation)시킴으로써 항생제가 부착되는 것을 억제하여 미생물에게 MLS (macrolide-lincosamide-streptogramin B) 항생제에 대하여 내성을 나타내게 하는 ERM계열 단백질(Erm family protein)중의 하나이다. 다른 ERM 단백질과는 달리 ErmSF는 상당히 긴 N-말단부위 (N-terminal end region, NTER)를 가지고 있고 이것은 RNA와 잘 결합하는 것으로 알려진 arginine이 약 25%를 구성하고 있다. ErmSF로부터 점차적으로 NTER을 절단하면서 절단된 단백질의 활성을 in vivo에서 검색하였다. 다른 변이단백질과는 달리 R60번째까지 제거된 변이단백질은 활성이 많이 소실된 것을 in vivo상에서 관찰하였다. 이 단백질을 대량생산하여 정제하고 in vitro상에서 그 활성을 검색한 결과 wild type 단백질에 비해 약 98%의 활성이 소실된 것을 밝혔다. 이러한 사실은 R60이 메틸화되는 아데닌 (methylatable adenine)의 근처에 존재하는 RNA와 작용하여 메틸화되는 아데닌이 활성화부위에 적절히 위치하도록 하는 역할을 담당한다는 것을 암시하고 있다. | ||
| Download PDF | 40(4)-14(257-262).pdf | ||