| Title | ErmSF에서 두 도메인 사이에 존재하는 잘 보존된 237번 아르지닌 잔기의 위치 지정 치환 변이의 효소 활성 검색을 통한 역할 규명 | ||
| Author | 진형종 | ||
| Address | 수원대학교 자연과학대학 생명공학과 | ||
| Bibliography | Korean Journal of Microbiology, 49(2),105-111, 2013 | ||
| DOI | http://dx.doi.org/10.7845/kjm.2013.3038 | ||
| Key Words | antibiotic resistance factor protein, in vivo, in vitro activity test, MLSb (macrolide-lincosamidestreptogramin B) site-direc | ||
| Abstract | Erm 단백질은 23S rRNA의 특정 아데닌 잔기 N6 위치에 methylation을 일으켜 임상적으로 중요하게 사용되는 macrolidelincosamide-streptogramin B계 항생제에 내성을 유발시킨다. 최근 ErmC’에서 N-말단 catalytic domain과 C-말단 substrate binding domain를 연결하는 오목한 홈 형성부위에 존재하는 잘 보존된 아미노산 잔기가 기질과 상호작용하는 것으로 제안되었다. 우리는 ErmSF에서 두 domain의 연결 부위의 오목한 홈에 위치하여 기질과의 상호작용이 예상되며 또한 Erm 단백질들 사이에서 매우 높게 보존되어있는 237번 아르지닌 잔기를 치환하여 그 기능을 in vivo, in vitro상에서 검색하여 분석하였다. R237A 변이 단백질을 발현하는 세균은 야생형 단백질을 발현하는 세균과 비교하여 in vivo 상에서는 차이를 나타내지 않았으나 순수분리 한 후 in vitro에서의 효소 활성은 야생형에 비하여 51%만을 나타내어 그 잔기가 기질 부착 기능을 수행하고 있다고 제안할 수 있었다. | ||
| Download PDF | 49(2)_01_p.105-111.pdf | ||