| Title | MLSB 항생제 내성인자인 ErmSF의 N-terminal 38개 아미노산 제거가 항생제 내성 효소활성에 미치는 영향 | ||
| Author | 이학진 and 진형종* | ||
| Address | 수원대학교 자연과학대학 생명공학과 | ||
| Bibliography | Korean Journal of Microbiology, 50(3),239-244, 2014 | ||
| DOI | http://dx.doi.org/10.7845/kjm.2014.4051 | ||
| Key Words |
23S rRNA methylation, antibiotic resistance, deletion mutation of protein, ErmSF, in vivo and in vitro
enzyme activity, MLSB antibiotic resistance factor protein, N-terminal end region |
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| Abstract | ErmSF는 macrolide 항생물질인 tylosin을 생성하는 Streptomyces fradiae가 보유한 4개의 항생제 내성인자 단백질 중 하나로 23S rRNA의 A2058에 dimethylation 시킴으로써 항생제가 부착되는 것을 막음으로써 그 내성을 일으킨다. ErmSF는 다른 Erm 단백질과는 달리 긴 N-terminal end region을 가지고 있어서 그 역할을 알아보기 위해 1-38번째의 아미노산을 제거한 결손변이 단백질을 고안하고 대장균에서 발현하여 그 활성을 in vivo와 in vitro에서 관찰하였다. 결손변이 단백질을 발현하는 대장균은 결손에 의한 활성 저하에 기인하여 야생형 단백질을 발현하는 대장균에 비하여 항생제에 대한 내성이 손상된 것을 관찰하였다. 세포 외 in vitro에서의 활성은 야생형 ErmSF에 비하여 약 20%가 손상된 것으로 나타났다. 이렇게 관찰된 활성의 저하는 결손 변이에 의한 활성화 부위에서 일어난 결손에 의한 것이라기 보다는 기질의 부착 또는 생성물의 효소에서의 이탈 과정이 손상되어서 나타나는 것으로 사료된다. | ||
| Download PDF | 50(3)_11_239-244.pdf | ||